2,3 -difosfoglysereraatti (2,3 DPG) on yhdiste, joka on johdettu glykolyysin välituotteesta; se on erityisesti keskittynyt punasolujen tasolle, koska punasolut - ilman mitokondrioita - hyödyntävät anaerobista maitohappoaineenvaihduntaa (glukoosin homolaktinen käyminen) energian saamiseksi.
Krooninen hypoksia, joka on pitkä hapenpuute, laukaisee 2,3 -difosfoglyserraatin synteesin lisääntymisen punasoluissa; tämä tila on tyypillinen korkealla pysymiselle, sydämen ja keuhkojen vajaatoiminnalle ja anemialle. Ei ole yllättävää, että tämän aineen lisääntyminen punasolujen sisällä vähentää sen sisältämän hemoglobiinin affiniteettia happea kohtaan, mikä vapauttaa happea kudoksiin helpommin. oikein.
Hemoglobiini on tetrameerinen proteiini, joka koostuu neljästä alayksiköstä, kahdesta alfa- ja kahdesta beeta -proteiinista, joista jokainen koostuu proteiini -osasta (globiini) ja hemistä (proteesi, joka sitoo happea). 2,3-difosfogloseraatti kiinnittyy beeta-ketjuihin tiivistäen ne ja vähentäen hemoglobiinin affiniteettia happea kohtaan.
2,3 DPG sitoutuu hemoglobiiniin, kun se on hapettomassa muodossa, kun taas se liukenee keuhkoihin sitoutumalla hemoglobiiniin hapen kanssa. Itse asiassa, kun hemoglobiini saavuttaa kudokset, β -ketjut ovat ensimmäisiä, jotka vapauttavat happea, ja tähän häviöön liittyy monomeerien siirtyminen keskeltä. Heti kun sisäinen hydrofiilinen onkalo avautuu, DPG tulee ja sitoutuu tetrameeriin muodostaen heteropolaarisia sidoksia negatiivisesti varautuneiden ryhmiensä ja lysiinin ja histidiinin välillä Beta -ketjujen tähteet, positiivisesti varautuneet Stabiloitu rakenne voi myös vapauttaa kahden α -ketjun happea. Keuhkoissa tapahtuu kuitenkin päinvastainen prosessi; korkeassa happipaineessa a-ketjut sitovat sen ensimmäisenä ja DPG "puristetaan" ja karkotetaan tetrameeristä, mikä mahdollistaa helpomman happi-β-ketjusidoksen.
2,3 -bisfosfoglysereraatti ei voi sitoutua sikiön hemoglobiiniin, koska tällä molekyylillä ei ole B -ketjuja, joihin 2,3 DPG sitoutuu. poimia happea äidin verestä.