Aminohappoja

Aminohapot ja proteiinit ovat välituotteita mineraalimaailmasta elävään aineeseen.
Kuten nimikin osoittaa, aminohapot ovat bifunktionaalisia orgaanisia aineita, jotka koostuvat aminofunktiosta (-NH2) ja karboksyylitoiminnosta (-COOH); ne voivat olla a, β, γ jne., riippuen aminoryhmän asemasta suhteessa karboksiryhmään:

Kaikki biologisesti tärkeät aminohapot ovat α-aminohappoja.
Proteiinirakenteet koostuvat kahdestakymmenestä aminohaposta.
Kuten edellä esitetyistä geneerisistä rakenteista voidaan nähdä, aminohapoilla on yhteinen osa ja eri osa, joka luonnehtii niitä (edustettuina yleisesti R: llä).

Kaksikymmentä aminohappoa yhdeksäntoista on optisesti aktiivisia (ne ohjaavat polarisoidun valon tasoa).
Useimmissa aminohapoissa on vain yksi aminoryhmä ja yksi karboksyyli, joten niitä kutsutaan neutraaleja aminohappoja; niitä, joissa on ylimääräinen karboksyyli, kutsutaan happamia aminohappoja kun taas ne, joilla on ylimääräinen aminoryhmä, ovat emäksiset aminohapot.
Aminohapot ovat kiteisiä kiinteitä aineita ja niillä on hyvä vesiliukoisuus.

Joidenkin aminohappojen puute ruokavaliossa aiheuttaa vakavia muutoksia kehityksessä; Itse asiassa ihmisorganismi ei kykene syntetisoimaan joitain aminohappoja, joita kutsutaan nimenomaan välttämättömiksi (ne on lisättävä ruokavalioon), kun taas se voi tuottaa itse vain joitakin aminohappoja (ei-välttämättömiä).

Yksi sairauksista, jotka johtuvat välttämättömien aminohappojen puutteesta, tunnetaan nimellä kwashiorkor (sana, joka tulee afrikkalaisesta murretta ja joka tarkoittaa "ensimmäistä ja toista"); tämä sairaus vaikuttaa esikoiseen, mutta toisen lapsen syntymän jälkeen, koska ensimmäiseltä lapselta puuttuu äidinmaito, joka sisältää oikean proteiinitarjonnan. Tämä tauti on siis laajalle levinnyt aliravittujen populaatioiden keskuudessa ja siihen liittyy ripulia, ruokahaluttomuutta, joka johtaa organismin asteittaiseen heikkenemiseen.

Kuten jo mainittiin, luonnollisilla aminohapoilla, lukuun ottamatta glysiiniä (se on a-aminohappo, jossa on vety R-ryhmän sijasta ja joka on pienin kahdestakymmenestä), on optista aktiivisuutta ainakin yhden epäsymmetrisen läsnäolon vuoksi hiiltä. Luonnollisissa aminohapoissa asymmetrisen hiilen absoluuttinen konfiguraatio, johon vain amino- ja karboksiryhmät ovat liittyneet, kuuluu L -sarjaan;

D-aminohapoista ei koskaan tule osa proteiinin rakennetta.
Muistamme, että:

DNA-transkriptio → m-RNA-translaatio → proteiini

Transkriptio pystyy koodaamaan L-aminohapoiksi; D-aminohapot voivat sisältyä ei-proteiinirakenteisiin (esim. Bakteerien vuorausseinään: bakteereissa ei ole "geneettistä tietoa D-aminohappojen suojaamiseksi, mutta entsyymeille on olemassa" geneettistä tietoa jotka käsittelevät bakteerivuoren seinämää).
Palataan aminohappoihin: R -ryhmän erilainen rakenne määrittää kunkin aminohapon yksilölliset ominaisuudet ja vaikuttaa erityisesti proteiinien ominaisuuksiin.
Siksi ajateltiin jakavan aminohapot R -ryhmän luonteen perusteella:

Polaariset mutta varaamattomat aminohapot:

Glysiini (R = H-)
Seriini (R = HO-CH2-)
Treoniini

välttämätön

Treoniinilla on kaksi symmetriakeskusta: luonnossa on vain 2S, 3R treoniini.
Treoniini on välttämätön aminohappo (ei pidä sekoittaa välttämättömiin: kaikki aminohapot ovat välttämättömiä), joten se on otettava ruokavalion kanssa eli syömällä sitä sisältäviä elintarvikkeita, koska kuten jo mainittiin, geneettinen perintö ei ole läsnä ihmisen solut, kykenevät tuottamaan tämän aminohapon (tätä perintöä esiintyy monissa kasveissa ja paremmissa).

Seriinin ja treoniinin hydroksyyliryhmä voidaan esteröidä fosforyyliryhmällä (jolloin saadaan fosfoseriini ja fosfotreoniini), tätä prosessia kutsutaan fosforylaatio; fosforylaatiota käytetään luonnossa signaalien kääntämiseen solun sisä- ja ulkopuolen välillä.

Kysteiini (R = HS-CH2-)

Kysteiinin sulfhydryyli on helpommin protonoitavissa kuin seriinin hydroksyyli: rikki ja happi ovat molemmat kuudetta ryhmää, mutta rikki hapettuu helpommin, koska sen mitat ovat suurempia.

Tyrosiini [R = HO- (C6H4) -CH2-]

HUOM.
(C6H4) = di-substituoitu bentseenirengas
Kuten seriinin ja treoniinin tapauksessa, hydroksyyli voidaan esteröidä (fosforyloida).

Asparagiini (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamiini (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Ei-polaariset aminohapot

on hydrofobisia sivuryhmiä; tässä luokassa erotamme:

Alifaattiset aineet:

Alaniini (R = CH3-)
Valiini (R = (CH3) 2-CH-) välttämätön
Leusiini (R = (CH3) 2-CH-CH2-) välttämätön

Isoleusiini (R =

) välttämätön

Metioniini (R = CH3-S-CH2-CH2-) välttämätön

Solukalvot koostuvat lipidikaksoiskerroksesta, jonka proteiinit on ankkuroitu niiden hydrofobisen luonteensa vuoksi, joten ne sisältävät alaniinia, valiinia, isoleusiinia ja leusiinia. Toisaalta metioniini on aminohappo, jota esiintyy lähes aina pieninä määrinä (noin 1%).

Proline

Aromaattinen:

Fenyylialaniini (R = Ph-CH2-) Ph = fenyyli: välttämätön monosubstituoitu bentseeni

Tryptofaani (R =

välttämätön

Nämä kaksi aromaattista aminohappoa absorboivat lähellä ultraviolettisäteilyä (noin 300 nm); siksi on mahdollista hyödyntää UV -spektrofotometrian tekniikkaa tunnetun proteiinin pitoisuuden määrittämiseksi, joka sisältää nämä aminohapot.

Ladatut aminohapot

Ne puolestaan ​​jaetaan:

Happamat aminohapot (joissa on polaarisia tähteitä ja negatiivinen varaus pH: ssa 7) ovat sellaisia, koska ne pystyvät tuottamaan positiivisen H + -varauksen:

Asparagiinihappo

Glutamiinihappo (R =

)

Nämä aminohapot ovat peräisin asparagiinista ja glutamiinista; kaikki neljä ovat luonnossa ja tämä tarkoittaa, että c "on erityinen tieto kullekin niistä, eli c" on peruskolmikko DNA: ssa, joka koodaa niitä jokaista.

Emäksiset aminohapot (joissa on polaarisia tähteitä ja positiivinen varaus pH: ssa 7) ovat sellaisia, koska ne kykenevät hyväksymään positiivisen H + -varauksen:

Lysiini (R =

) välttämätön

Arginiini (R =

)

Histidiini (R =

)

On proteiineja, joissa sivuketjuissa on aminohappojohdannaisia: esimerkiksi fosfoseriini voi olla läsnä (ei ole geneettistä tietoa, joka koodaa fosfoseriinia, vain seriiniä); fosfoseriini on muunnos käännöksen jälkeinen: proteiinisynteesin jälkeen

DNA-transkriptio → m-RNA-translaatio → proteiini

tällaisia ​​translaation jälkeisiä modifikaatioita voi esiintyä proteiinin sivuketjuissa.